Преглед на кодот на Вторична структура на белковините

{{Белковинска структура}}
'''Вторична (секундарна) структура на белковините''' — тридимензионална форма на ''локални сегменти'' од [[Белковина|белковинската]] молекула. Двата најчести елемента на вторичната структура на белковините се [[алфа-завојница]]ите и [[Бета-плоча|бета плочите]], а често се среќаваат и [[Бета свиок|бета свиоците]] и [[Омега петелка|омега петелките]]. Елементите на вторичната структура обично спонтано настануваат пред белковината да се [[Склопување на белковините|склопи]] во својата тридимензионална [[Третична структура на белковините|третична структура]].

Вторичната структура на белковините ја создаваат [[Водородна врска|водородните врски]] помеѓу водородните атоми од [[Амин (хемија)|аминогрупите]] и кислородните атоми од [[Карбоксилна киселина|карбоксилните групи]], кои влегуваат во состав на [[пептид]]ниот ’рбет на белковинската молекула. Но без разлика дали ги поседува точните водородни врски, вторичната структура може на друг начин да биде дефинирана врз основа на правилниот распоред на [[Диедарски агли|диедарските агли]] на пептидниот ’рбет во одреден регион на [[Рамачандранов дијаграм|Рамачандрановиот дијаграм]].

Концептот на вторична структура за првпат бил воведен од [[Кај Улрик Линдерстром-Ланг]], при универзитетот [[Стенфордски универзитет|Стенфорд]], во 1952 година.<ref>{{Наведена книга|url=https://www.amazon.com/dp/B0007J31SC|title=Proteins and enzymes|last=Linderstrøm-Lang|first=Kaj Ulrik|date=|publisher=Stanford University Press|year=1952|isbn=|location=|pages=|language=en}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Schellman|first=J. A.|last2=Schellman|first2=C. G.|date=1997-5|title=Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang (1896-1959)|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9144781|journal=Protein Science: A Publication of the Protein Society|volume=6|issue=5|pages=1092–1100|doi=10.1002/pro.5560060516|issn=0961-8368|pmc=PMC2143695|pmid=9144781}}</ref> Други видови на [[биополимер]]и, како што се [[Нуклеинска киселина|нуклеинските киселини]], исто така поседуваат карактеристични [[Вторична структура на нуклеинските киселини|вторични структури]].

== Типови ==
{| class="wikitable sortable floatright"
|+ Структурни одлики на трите главни форми на белковински завојници<ref>{{Наведена мрежна страница | url = http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/prottute/helices.htm | title = Interactive Protein Structure Tutorial | author = Steven Bottomley | year = 2004 | accessdate = January 9, 2011 | archive-date = 2011-03-01 | archive-url = https://web.archive.org/web/20110301175611/http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/prottute/helices.htm | url-status = dead }}</ref>
!Геометриски атрибут
!α-завојница
!3<sub>10</sub>-завојница
!π-завојница
|-
|Остатоци по свртување || align="right" | 3.6 ||align="right"| 3.0 ||align="right"| 4.4
|-
|Транслација по остаток ||align="right"| {{convert|1.5|Å|nm|abbr=on}} ||align="right"| {{convert|2.0|Å|nm|abbr=on}} ||align="right"| {{convert|1.1|Å|nm|abbr=on}}
|-
|Полупречник на завојница ||align="right"| {{convert|2.3|Å|nm|abbr=on}} ||align="right"| {{convert|1.9|Å|nm|abbr=on}} ||align="right"| {{convert|2.8|Å|nm|abbr=on}}
|-
|Највисока точка ||align="right"| {{convert|5.4|Å|nm|abbr=on}} ||align="right"| {{convert|6.0|Å|nm|abbr=on}}|| align="right" |{{convert|4.8|Å|nm|abbr=on}}
|}
Најчестите типови на вторична структури се [[алфа-завојница]]ите и [[Бета-плоча|бета плочите]]. Другите видови на хелиски, како што се [[310-завојница|3<sub>10</sub>-завојницата]] и [[Пи-завојница|π-завојницата]], пресметано е дека имаат енергетски поволни обрасци на [[Водородна врска|водородно поврзување]], но тие ретко се среќаваат кај природните белковини, освен на краевите на α завојниците, поради неповолниот начин на пакување во центарот на завојницата. Други издолжени структури како што се [[Полипролинска завојница|полипролинската завојница]] и [[алфа-плоча]]та се ретки во нативната состојба на белковините, но се смета дека се важни интермедиери при процесот на [[склопување на белковините]]. Тесните [[Свиок (биохемија)|свиоци]] и лабавите, флексибилни петелки ги поврзуваат почестите елементи на вторичната структура. [[Случаен навој|Случајниот навој]] не е вистинска вторична структура, но спаѓа во класата на конформации кои означуваат отсуство на вообичаена вторична структура.
[[Податотека:Hydrogen bridging in proteins.png|мини|401x401пкс|Во зависност од растојанието на кое се формираат водородните врски, можат да се јават неколку типови на завојна вторична структура (кои се разликуваат по пречникот и бројот на аминокиселински остатоци по ротација). Заради прегледност аминокиселинските остатоци не се наведени.]]
[[Аминокиселина|Аминокиселините]] се разликуваат по нивната способност да формираат различни елементи на вторичната структура. [[Пролин]]от и [[глицин]]от се познати како „прекинувачи на завојница“, бидејќи ја нарушуваат регуларноста на α завојната конформација на полипептидниот ’рбет; сепак, и двете имаат невообичаени конформациски способности и најчесто се наоѓаат во свиоците. Аминокиселини кои имаат тенденција да образуваат завојни конформации во белковините се [[метионин]]от, [[аланин]]от, [[леуцин]]от, [[Глутаминска киселина|глутаминската киселина]] и [[лизин]]от (познати како „MALEK“, според едно-буквениот аминокиселински код). Спротивно на нив, големите ароматични остатоци ([[триптофан]], [[тирозин]] и [[фенилаланин]]) и C<sup>β</sup>-разгранетите аминокиселини ([[изолеуцин]], [[валин]] и [[треонин]]) имаат тенденција да образуваат конформации на β-нишка. Сепак, овие параметри не се доволно јаки за да се создаде сигурен метод за предвидување на вторичната структура на белковината само од нејзината аминокиселинска низа.

Се смета дека нискочестотните колективни вибрации се чувствителни на локалната ригидност во белковините, што открива дека бета структурите се општо поригидни од алфа структурите или неструктурираните белковини.<ref>{{Наведено списание|last=Perticaroli|first=Stefania|last2=Nickels|first2=Jonathan D.|last3=Ehlers|first3=Georg|last4=O'Neill|first4=Hugh|last5=Zhang|first5=Qui|last6=Sokolov|first6=Alexei P.|date=2013-10-28|title=Secondary structure and rigidity in model proteins|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26029761|journal=Soft Matter|volume=9|issue=40|pages=9548–9556|issn=1744-6848|pmid=26029761}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Perticaroli|first=Stefania|last2=Nickels|first2=Jonathan D.|last3=Ehlers|first3=Georg|last4=Sokolov|first4=Alexei P.|date=2014-06-17|title=Rigidity, secondary structure, and the universality of the boson peak in proteins|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24940784|journal=Biophysical Journal|volume=106|issue=12|pages=2667–2674|doi=10.1016/j.bpj.2014 мај 009|issn=1542-0086|pmc=PMC4070067|pmid=24940784}}</ref> Мерења на неутронско расејување директно ја имаат поврзано спектралната одлика на ~1 THz со колективните движења на вторичната структура на GFP белковината со [[Бета цилиндар|бета-цилиндар]] структура.<ref>{{Наведено списание|last=Nickels|first=Jonathan D.|last2=Perticaroli|first2=Stefania|last3=O'Neill|first3=Hugh|last4=Zhang|first4=Qiu|last5=Ehlers|first5=Georg|last6=Sokolov|first6=Alexei P.|date=2013-11-05|title=Coherent neutron scattering and collective dynamics in the protein, GFP|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24209864|journal=Biophysical Journal|volume=105|issue=9|pages=2182–2187|doi=10.1016/j.bpj.2013 септември 029|issn=1542-0086|pmc=PMC3824694|pmid=24209864}}</ref>

Обрасците на водородното врзување во вторичните структури можат да бидат значително изобличени, што го отежнува автоматското одредување на вторичната структура. Постојат неколку методи за формално дефинирање на вторичната структура на белковините (на пр., DSSP (hydrogen bond estimation algorithm),<ref>{{Наведено списание|last=Kabsch|first=W.|last2=Sander|first2=C.|date=1983|title=Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6667333|journal=Biopolymers|volume=22|issue=12|pages=2577–2637|doi=10.1002/bip.360221211|issn=0006-3525|pmid=6667333}}</ref> DEFINE,<ref>{{Наведено списание|last=Richards|first=F. M.|last2=Kundrot|first2=C. E.|date=1988|title=Identification of structural motifs from protein coordinate data: secondary structure and first-level supersecondary structure|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3399495|journal=Proteins|volume=3|issue=2|pages=71–84|doi=10.1002/prot.340030202|issn=0887-3585|pmid=3399495}}</ref> STRIDE (Structural identification),<ref>{{Наведено списание|last=Frishman|first=D.|last2=Argos|first2=P.|date=1995|title=Knowledge-based protein secondary structure assignment|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8749853|journal=Proteins|volume=23|issue=4|pages=566–579|doi=10.1002/prot.340230412|issn=0887-3585|pmid=8749853}}</ref> ScrewFit,<ref>{{Наведено списание|last=Calligari|first=Paolo A.|last2=Kneller|first2=Gerald R.|date=2012-11-09|title=ScrewFit: combining localization and description of protein secondary structure|url=http://scripts.iucr.org/cgi-bin/paper?S0907444912039029|journal=Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography|language=en|volume=68|issue=12|pages=1690–1693|doi=10.1107/S0907444912039029|issn=0907-4449}}</ref> SST<ref>{{Наведено списание|last=Konagurthu|first=Arun S.|last2=Lesk|first2=Arthur M.|last3=Allison|first3=Lloyd|date=2012-06-15|title=Minimum message length inference of secondary structure from protein coordinate data|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22689785|journal=Bioinformatics (Oxford, England)|volume=28|issue=12|pages=i97–105|doi=10.1093/bioinformatics/bts223|issn=1367-4811|pmc=PMC3371855|pmid=22689785}}</ref>).

=== DSSP класификација ===
[[Податотека:SegmentLengths.dist.png|мини|271x271px|Дистрибуција добиена од non-redundant pdb_select dataset (март 2006); Вторична структура назначена од DSSP; 8 конформациони состојби редуцирани на 3 состојби: H=HGI, E=EB, C=STC. Видливи се мешавини на (гаусовски) дистрибуции, што исто така резултира од редукцијата на DSSP состојбите. |алт=]]
Резимето на вторичната белковинска структура ([[Англиски јазик|анг.]] Dictionary of Protein Secondary Structure, скратено DSSP) често се користи за опишување на вторичната структура на белковините со единечни букви. Детерминирањето на вторичната структура е врз основа на обрасци на водородно поврзување, како оние кои првично биле предложени од [[Лајнус Полинг|Полинг]] и соработниците во 1951 година (пред да биде експериментално добиена првата белковинска структура). DSSP дефинира осум типови на вторична структура:

* G = Завојница со свртување од 3 аминокиселини ([[310-завојница|3<sub>10</sub>-завојница]]). Минимална должина од 3 аминокиселински остатоци.
* H = Завојница со свртување од 4 аминокиселини ([[Алфа-завојница|α-завојница]]). Минимална должина од 4 аминокиселински остатоци.
* I = Завојница со свртување од 5 аминокиселини ([[Пи-завојница|π-завојница]]). Минимална должина од 5 аминокиселински остатоци.
* T = водородно поврзан [[Свиок (биохемија)|свиок]] (3, 4 или 5 свиок)
* E = издолжена нишка со паралелна и/или антипаралелна конформација на [[Бета-плоча|β-плоча]]. Минимална должина од 2 аминокиселински остатоци.
* B = остаток во изолиран β-мост (формирање на водородна врска од единечен пар на β-плоча)
* S = кривина (единствена назнака во која не учествуваат водородни врски).
* C = навој (аминокиселински остатоци кои не припаѓаат на ниедна од горенаведените конформации).

„Навојот“ е често кодифициран како ' ' (простор), C (coil) или '–' (црта). Завојните (G, H и I) и плочестите конформации мора да имаат некоја минимална должина за да можат да се формираат. Тоа значи дека два соседни аминокиселински остатоци во [[Првична структура на белковините|првичната структура]] мора да го формираат истиот образец на водородни поврзувања. Ако завојниот или плочестиот образец на водородни поврзувања е премногу краток, тие се означуваат како T или B, соодветно. Постојат и други категории на вторична структура (остри свиоци, [[Омега петелка|омега петелки]], итн.), но тие не се користат толку често.

Вторичната структура е дефинирана со водородната врска, па затоа критична е точната дефиниција за водородна врска. Стандардната дефиниција за водородна врска на вторичната структура е дефиницијата на DSSP, која е строго електростатички модел. Таа назначува полнежи од  ±''q''<sub>1</sub> ≈ 0.42''[[Eлементарен полнеж|e]]'' за карбонилниот јаглерод и кислород, соодветно, и полнежи од ±''q''<sub>2</sub> ≈ 0.20''e'' за амидниот водород и азот, соодветно. Електростатичката енергија е

: <math>
E = q_{1} q_{2} 
\left( \frac{1}{r_\mathrm{ON}} + \frac{1}{r_\mathrm{CH}} - \frac{1}{r_\mathrm{OH}} - \frac{1}{r_\mathrm{CN}} \right) \cdot 332 \text{ kcal/mol}.
</math>

Според DSSP, водородна врска постои ако и само ако ''E'' изнесува помалку од {{cvt|-0.5|kcal/mol|kJ/mol}}. Иако формулата на DSSP е релативно груба апроксимација на ''физичката'' енергија на водородна врска, таа е општо прифатена како средство за дефинирање на вторичната структура.

=== SST класификација ===
[http://lcb.infotech.monash.edu.au/sstweb2/Submission_page.html SST] е [[Бајесово изведување|Бајесова метода]] за доделување на вторична структура на податоци за белковинските координати со употреба на Шеноновиот информативен критериум за изведување на минимална должина на порака (анг. Minimum Message Length, MML). SST ја третира било која назнака за вторична структура како потенцијална хипотеза која се обидува да објасни (компресира) дадени податоци за координати на белковина. Основната идеја е дека најдоброто назначување за вторична структура е она кое може да ги објасни (компресира) координатите на дадените белковински координати на најекономичен начин, на тој начин поврзувајќи го изведувањето на вторичната структура со [[Компресија без загуба|компресијата на податоци без загуби]]. SST точно го одбележува било кој белковински синџир во региони со следните типови на назнаки:

* E = (Издолжена) нишка на '''β-набрана плоча'''
* G = Десногир '''3<sub>10</sub>-завојница'''
* H = Десногир '''α-завојница'''
* I = Десногир '''π'''-'''завојница'''
* g = Левогир '''3<sub>10</sub>-завојница'''
* h = Левогир '''α-завојница'''
* i = Левогир '''π'''-'''завојница'''
* 3 = '''3<sub>10</sub>'''-сличен '''свиок'''
* 4 = '''α'''-сличен '''свиок'''
* 5 = '''π-'''сличен '''свиок'''
* T = Неодреден '''свиок'''
* C = '''Навој'''
* - = Неназначен остаток

[http://lcb.infotech.monash.edu.au/sstweb2 SST] ги открива '''π''' и '''3<sub>10</sub>''' хеликалните капи на стандардните '''α'''-завојници, и автоматски ги сложува различните издолжени нишки во доследни β-набрани плочи.

== Експериментално одредување ==
Содржината на вторични структури во молекулата на еден биополимер (на пример, 40% α-завојница и 20% β-плоча) може [[Спектроскопија|спектроскопски]] грубо да се процени.<ref>{{Наведено списание|last=Pelton|first=J. T.|last2=McLean|first2=L. R.|date=2000-01-15|title=Spectroscopic methods for analysis of protein secondary structure|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10625503|journal=Analytical Biochemistry|volume=277|issue=2|pages=167–176|doi=10.1006/abio.1999.4320|issn=0003-2697|pmid=10625503}}</ref> Заеднички метод за белковините е [[Ултравиолетово зрачење|ултравиолетовиот]] (170-250&nbsp;nm) [[циркуларен дихроизам]]. Изразен двоен минимум на 208 и 222&nbsp;nm укажува на α-завојна структура, додека еден минимум на 204&nbsp;nm или 217&nbsp;nm укажува на структура на случаен навој или β-плоча, соодветно. Поретко се користи [[инфрацрвена спектроскопија]], која ги детектира разликите во осцилациите на врските на амидните групи кои настануваат поради водородното поврзување. Содржината на вторичната структура може точно да се процени и со помош на [[хемиски шифт]] на првично неназначен [[Нуклеарна магнетна резонанца|NMR]] спектар.<ref>{{Наведено списание|last=Meiler|first=Jens|last2=Baker|first2=David|date=2003-12-23|title=Rapid protein fold determination using unassigned NMR data|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14668443|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=100|issue=26|pages=15404–15409|doi=10.1073/pnas.2434121100|issn=0027-8424|pmid=14668443}}</ref>

== Предвидување ==
Предвидувањето на [[Третична структура на белковините|третичната структура на белковините]] само од аминокиселинската низа (низа) е предизвикувачки потфат (види [[предвидување на структурата на белковините]]), но користењето на поедноставните дефиниции за вторична структура е попрактично.

Раните методи за предвидување на вторичната структура биле ограничени на предвидување на трите доминантни вторични структури: завојница, плоча или [[случаен навој]]. Овие методи биле засновани на склоностите на поединечни аминокиселини за формирање на завојница или плоча, понекогаш заедно со правилата за проценка на [[Слободна енергија|слободната енергија]] за формирање на елементите на вторичната структура. Првите широко употребувани техники за предвидување на вторичната структура на белковините од нивната аминокиселинска низа биле [[Метод на Чоу-Фасман|методот на Чоу-Фасман]]<ref>{{Наведено списание|last=Chou|first=P. Y.|last2=Fasman|first2=G. D.|date=1974-01-15|title=Prediction of protein conformation|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4358940|journal=Biochemistry|volume=13|issue=2|pages=222–245|issn=0006-2960|pmid=4358940}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Chou|first=P. Y.|last2=Fasman|first2=G. D.|date=1978|title=Empirical predictions of protein conformation|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/354496|journal=Annual Review of Biochemistry|volume=47|pages=251–276|doi=10.1146/annurev.bi.47.070178.001343|issn=0066-4154|pmid=354496}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Chou|first=P. Y.|last2=Fasman|first2=G. D.|date=1978|title=Prediction of the secondary structure of proteins from their amino acid sequence|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/364941|journal=Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology|volume=47|pages=45–148|issn=0065-258X|pmid=364941}}</ref> и [[GOR метод]]от ('''G'''arnier-'''O'''sguthorpe-'''R'''obson).<ref>{{Наведено списание|last=Garnier|first=J.|last2=Osguthorpe|first2=D. J.|last3=Robson|first3=B.|date=1978-03-25|title=Analysis of the accuracy and implications of simple methods for predicting the secondary structure of globular proteins|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/642007|journal=Journal of Molecular Biology|volume=120|issue=1|pages=97–120|issn=0022-2836|pmid=642007}}</ref> Иако овие методи тврделе дека постигнуваат ~60% точност во предвидувањето на некоја од трите состојби (завојница/плоча/навој), слепите компјутерски процени подоцна покажале дека вистинската точност е многу помала.<ref>{{Наведено списание|last=Kabsch|first=W.|last2=Sander|first2=C.|date=1983-05-08|title=How good are predictions of protein secondary structure?|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6852232|journal=FEBS letters|volume=155|issue=2|pages=179–182|issn=0014-5793|pmid=6852232}}</ref>

Значително зголемување на точноста (до речиси ~80%) било овозможено со употреба на [[порамнување на повеќе низи]]; знаејќи ја целосната дистрибуција на аминокиселините кои се јавуваат на одредена позиција (и во нејзината околина, обично ~7 остатоци од двете страни) низ еволуцијата дава многу подобра слика за структурните тенденции во близина на таа позиција.<ref>{{Наведено списание|last=Simossis|first=V. A.|last2=Heringa|first2=J.|date=2004-8|title=Integrating protein secondary structure prediction and multiple sequence alignment|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15320732|journal=Current Protein & Peptide Science|volume=5|issue=4|pages=249–266|issn=1389-2037|pmid=15320732}}</ref><ref>{{Наведено списание|last=Pirovano|first=Walter|last2=Heringa|first2=Jaap|date=2010|title=Protein secondary structure prediction|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20221928|journal=Methods in Molecular Biology (Clifton, N.J.)|volume=609|pages=327–348|doi=10.1007/978-1-60327-241-4_19|issn=1940-6029|pmid=20221928}}</ref> За илустрација, дадена белковина може да има [[глицин]] на одредена позиција, што само по себе може да сугерира случаен навој. Меѓутоа, порамнувањето на повеќе низи може да открие дека аминокиселини кои имаат тенденција да формираат завојница се јавуваат на таа позиција (и во близина) во 95% од [[Хомологија (биологија)|хомологни]] белковини во тек на речиси милијарда години еволуција. Покрај тоа, со испитување на просечната хидрофобност на таа и блиските позиции, истото порамнување може исто така да сугерира шема на достапност на остатоците на растворувач во согласност со α-завојница. Земени заедно, овие фактори би сугерирале дека глицинот од изворната белковина зазема α-завојна структура, а не случаен навој. Неколку типови на методи се користат за комбинирање на сите расположливи податоци за да се добие предвидување на трите состојби, вклучувајќи ги [[Неврална мрежа|невралните мрежи]] ([[Англиски јазик|анг.]] Neural network), [[скриен марков модел]] (анг. Hidden Markov Model (HMM)) и [[Машина на поддржувачки вектор|машини на поддржувачки вектор]] (анг. Support vector machine). Модерните методи за предвидување, исто така, обезбедуваат оценка на доверба за нивните предвидувања на секоја позиција.

Методите за предвидување на вторична структура биле проценети од [http://predictioncenter.org/ CASP (Critical Assessment of protein Structure Prediction) експериментите] и континуирано проценувани, на пример од ЕВА (бенчмарк). Врз основа на овие тестови, најпрецизни методи биле Psipred, SAM,<ref>{{Наведено списание|last=Karplus|first=Kevin|date=2009-7|title=SAM-T08, HMM-based protein structure prediction|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19483096|journal=Nucleic Acids Research|volume=37|issue=Web Server issue|pages=W492–497|doi=10.1093/nar/gkp403|issn=1362-4962|pmc=PMC2703928|pmid=19483096}}</ref> PORTER,<ref>{{Наведено списание|last=Pollastri|first=Gianluca|last2=McLysaght|first2=Aoife|date=2005-04-15|title=Porter: a new, accurate server for protein secondary structure prediction|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15585524|journal=Bioinformatics (Oxford, England)|volume=21|issue=8|pages=1719–1720|doi=10.1093/bioinformatics/bti203|issn=1367-4803|pmid=15585524}}</ref> PROF<ref>{{Наведено списание|last=Yachdav|first=Guy|last2=Kloppmann|first2=Edda|last3=Kajan|first3=Laszlo|last4=Hecht|first4=Maximilian|last5=Goldberg|first5=Tatyana|last6=Hamp|first6=Tobias|last7=Hönigschmid|first7=Peter|last8=Schafferhans|first8=Andrea|last9=Roos|first9=Manfred|date=2014-7|title=PredictProtein--an open resource for online prediction of protein structural and functional features|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24799431|journal=Nucleic Acids Research|volume=42|issue=Web Server issue|pages=W337–343|doi=10.1093/nar/gku366|issn=1362-4962|pmc=PMC4086098|pmid=24799431}}</ref> и SABLE.<ref>{{Наведено списание|last=Adamczak|first=Rafał|last2=Porollo|first2=Aleksey|last3=Meller|first3=Jarosław|date=2005-05-15|title=Combining prediction of secondary structure and solvent accessibility in proteins|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15768403|journal=Proteins|volume=59|issue=3|pages=467–475|doi=10.1002/prot.20441|issn=1097-0134|pmid=15768403}}</ref>

Точното предвидување на вторичната структура на белковините е клучен елемент во предвидувањето на третичната структура на белковините, во сите, освен во наједноставните (хомолошко моделирање) случаи. На пример, предвидената шема на шест елементи на вторичната структура βαββαβ е сигурен знак дека станува збор за [[фередоксински склоп]].<ref>{{Наведено списание|last=Qi|first=Yuan|last2=Grishin|first2=Nick V.|date=2005-02-01|title=Structural classification of thioredoxin-like fold proteins|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15558583|journal=Proteins|volume=58|issue=2|pages=376–388|doi=10.1002/prot.20329|issn=1097-0134|pmid=15558583}}</ref>

== Поврзано ==

* [[Структура на белковините]]
* [[Првична структура на белковините]]
*[[Третична структура на белковините]]
* [[Четвртична структура на белковините]]
*[[Алфа-завојница|α-завојница]]
*[[Бета-плоча|β-плоча]]
*[[310-завојница|3<sub>10</sub>-завојница]]
*[[Пи-завојница|π-завојница]]
*[[Свиок (биохемија)|Свиок]]

== Наводи ==
<references responsive="" />

== Литература ==
{{Refbegin|33em}}
* {{Наведена книга|title=Introduction to protein structure|last=Branden C, Author J|publisher=Garland Science|year=1999|isbn=978-0815323051|edition=2|location=New York}}
* {{Наведено списание|author-link2=Robert Corey|year=1951|title=Configurations of Polypeptide Chains With Favored Orientations Around Single Bonds: Two New Pleated Sheets|journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.|volume=37|issue=11|pages=729–40|doi=10.1073/pnas.37 ноември 729|pmc=1063460|pmid=16578412}} (The original beta-sheet conformation article.)
* {{Наведено списание|author-link2=Robert Corey|author-link3=Herman Branson|year=1951|title=The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain|url=|journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.|volume=37|issue=4|pages=205–11|doi=10.1073/pnas.37 април 205|pmc=1063337|pmid=14816373}} (alpha- and pi-helix conformations, since they predicted that <math>3_{10}</math> helices would not be possible.)
{{Refend}}

== Надворешни врски ==

* [http://www.cbs.dtu.dk/services/NetSurfP/ NetSurfP – Предвидувач на вторична структура и пристапност кон површина] (англиски)
* [http://www.predictprotein.org PROF] {{Семарх|url=https://web.archive.org/web/20201127214046/http://www.predictprotein.org/ |date=2020-11-27 }} (англиски)
* [http://zhanglab.ccmb.med.umich.edu/PSSpred/ PSSpred] (англиски)
* [https://genesilico.pl/meta2/ Genesilico metaserver] {{Семарх|url=https://web.archive.org/web/20131220124154/https://genesilico.pl/meta2/ |date=2013-12-20 }} Метаопслужувач кој овозможува да се прикажат повеќе од 20 различни предиктори на вторична структура со еден клик.
* [http://lcb.infotech.monash.edu.au/sstweb SST] опслужувач: Информациско-теоретски (компресивно-засновани) назначувања на вторична структура.

{{Биомолекуларна структура}}

[[Категорија:Стереохемија]]
[[Категорија:Белковини]]
[[Категорија:Структура на белковините]]